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論文

Protein hydration and its freezing phenomena; Toward the application for cell freezing and frozen food storage

山本 直樹*; 中西 真大*; Rajan, R.*; 中川 洋

Biophysics and Physicobiology (Internet), 18, p.284 - 288, 2021/12

水は生物にとって必要不可欠な溶媒である。われわれの体の6割は水で構成されており、水が不足すると多くの致命的な問題が発生する。また、タンパク質の機能は、その表面に水分子を伴って初めて発揮されることが知られている。したがって、水と生体成分がどのように相互作用しているかを、構造とダイナミクスの観点から理解することが不可欠である。凍結は水の基本的かつ単純な現象であるため、そのためのプローブとして利用することができる。さらに、細胞やタンパク質を低温下で保存することは、多くのアプリケーションにとって非常に重要であり、その結果、凍結によって無数の望ましくない結果が引き起こされることになる。

論文

How can we derive hydration water dynamics with incoherent neutron scattering and molecular dynamics simulation?

中川 洋; 片岡 幹雄*

Biophysics and Physicobiology (Internet), 16, p.213 - 219, 2019/00

非干渉性中性子散乱はピコ~ナノ秒スケールの蛋白質ダイナミクスを調べる便利な実験手法のひとつである。この時間スケールでは、蛋白質ダイナミクスは水和と強くカップルしていて、動力学転移として観測される。非干渉性中性子散乱は水素原子の非干渉性散乱断面機が大きいため、水素原子のダイナミクスに敏感である。したがって、水和蛋白質の中性子非干渉性散乱は水和水を含めた蛋白質についての全体的なダイナミクスの情報を与える。水和水ダイナミクスを分離することは、水和に関連した蛋白質ダイナミクスを理解するために重要である。軽水・重水の交換は蛋白質と水和水のダイナミクスを分離して観測するための中性子非干渉性散乱実験において有効な方法である。中性子散乱はバンホッフ時空間相関関数と直接関係していて、分子シミュレーションによって定量的に計算できる。水和水の拡散と水素結合ダイナミクスは分子シミュレーションによって解析できる。動力学転移は水和によって生じるため、非干渉性中性子散乱データを解釈するためには、水和に関連したタンパク質ダイナミクスにおける動的なカップリングのメカニズムを解析するのに分子シミュレーションは便利である。本研究では、我々は非干渉性中性子散乱における軽水・重水の交換の手法としての利点と、蛋白質と水和水を研究するツールとして非干渉性中性子散乱と分子シミュレーションの互換性を示す。

論文

Structures of the troponin core domain containing the cardiomyopathy-causing mutants studied by small-angle X-ray scattering

松尾 龍人; 武田 壮一*; 小田 俊郎*; 藤原 悟

Biophysics and Physicobiology (Internet), 12, p.145 - 158, 2015/12

Troponin (Tn), consisting of three subunits, TnC, TnI, and TnT, is a protein that plays a major role in regulation of muscle contraction. Various mutations of Tn cause familial hypertrophic cardiomyopathy. Here we focus on the mutations E244D and K247R of TnT, which induce an increase in the maximum tension of cardiac muscle without changes in Ca$$^{2+}$$-sensitivity, and carried out small-angle X-ray scattering experiments on the Tn core domain containing the wild type subunits and those containing the mutant TnT in the absence and presence of Ca$$^{2+}$$. Changes in the overall shape induced by the mutations were detected for the first time by the changes in the radius of gyration and the maximum dimension between the wild type and the mutants. Analysis by model calculations shows that TnC adopts a dumbbell structure regardless of the mutations, and that the mutations change the distributions of the conformational ensembles so that the flexible N- and C-terminal regions of TnT become close to the center of the whole molecule.

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